Durante décadas, las proteínas fueron cuidadosamente micro/nanoencapsuladas para controlar su liberación.
Recientemente un equipo de investigación dirigido por el profesor Molly
Shoichet de la Universidad de Toronto demostró que las proteínas pueden
ser liberadas durante varias semanas, incluso meses, sin ser encapsuladas.
El equipo trabajo específicamente con proteínas terapéuticas involucradas en la
regeneración de tejidos después del accidente cerebro vascular y de la lesión
en la médula espinal. En forma inesperada encontraron como la proteína
terapéutica NT-3, un factor promotor del crecimiento de las células nerviosas,
se liberaba lentamente cuando simplemente se mezclaba en un preparado con nanopartículas. El mecanismo de la liberación controlada sin nanoencapsulación es
sorprendentemente simple. Se mezclan las proteínas con nanopartículas de PLGA (poliácido
láctico-co-glicólico) formando un hidrogel para ser inyectado en el sitio de la lesión. Las proteínas
cargadas positivamente y las nanopartículas cargadas negativamente se unen
naturalmente. Al producirse la despolimerización de las nanopartículas la
solución se hace más ácida, debilitándose la atracción y dejando a las
proteínas en libertad. Mediante la manipulación de la acidez (pH), el tamaño y
el número de nanopartículas en el hidrogel se puede controlar la liberación de
proteínas bioactivas evitando la desnaturalización parcial muchas veces ocasionada
por el proceso de encapsulación. La posibilidad de regular la liberación de las
proteínas para asegurarse su liberación por períodos largos permite evitar reiteradas
inyecciones. Disponer de un proceso de fabricación más simple y más fiable deja
menos espacio para las complicaciones propias de la complejidad del tratamiento
clínico.
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